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SFB 969 B03
Nicht-natürliche Aminosäuren als Werkzeuge zur Untersuchung der Protein-Ubiquitylierung (B03)
| Coordinator | Professor Dr. Andreas Marx ; Professor Dr. Martin Scheffner |
| Grant period | 2012 - 2023 |
| Funding body | Deutsche Forschungsgemeinschaft |
| DFG | |
| Identifier | G:(GEPRIS)211180880 |
⇧ SFB 969: Chemische und biologische Prinzipien der zellulären Proteostase ⇧
Note: Die Modifikation von Proteinen mit Ubiquitin ändert deren biochemische/biologische Eigenschaften. Bemerkenswerterweise wird Ubiquitin auch selbst posttranslational modifiziert, zum Beispeil durch Phosphorylierung und Acetylierung. Darüber hinaus werden die Lysinreste von Proteinen, die ubiquityliert werden, häufig auch acetyliert, was auf einen kompetitiven Crosstalk zwischen den beiden Modifikationssystemen hinweist. Um zu verstehen, wie die unterschiedlichen Modifikationen die Aktivitäten/Eigenschaften von Ubiquitin und anderen ausgewählten Proteinen beeinflussen, setzen wir nicht-natürliche Aminosäuren in Kombination mit rekombinanter Proteinexpression und orthogonaler Chemie ein. Eine vergleichende funktionale und strukturelle Charakterisierung der unterschiedlich modifizierten Proteine liefert mechanistische Einblicke in die Auswirkungen der unterschiedlichen Modifikationen und deren potentielle physiologische Relevanz.
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Record created 2023-01-19, last modified 2024-01-12