251486 20240112173120.0 G:(GEPRIS)211180880 G:(GEPRIS)211180880 211180880 GEPRIS http://gepris.its.kfa-juelich.de Nicht-natürliche Aminosäuren als Werkzeuge zur Untersuchung der Protein-Ubiquitylierung (B03) 2012 - 2023 Professor Dr. Andreas Marx Professor Dr. Martin Scheffner SFB 969 B03 d 2012 - 2023 Deutsche Forschungsgemeinschaft I:(DE-588b)2007744-0 DFG G:(GEPRIS)189682160 SFB 969: Chemische und biologische Prinzipien der zellulären Proteostase t Die Modifikation von Proteinen mit Ubiquitin ändert deren biochemische/biologische Eigenschaften. Bemerkenswerterweise wird Ubiquitin auch selbst posttranslational modifiziert, zum Beispeil durch Phosphorylierung und Acetylierung. Darüber hinaus werden die Lysinreste von Proteinen, die ubiquityliert werden, häufig auch acetyliert, was auf einen kompetitiven Crosstalk zwischen den beiden Modifikationssystemen hinweist. Um zu verstehen, wie die unterschiedlichen Modifikationen die Aktivitäten/Eigenschaften von Ubiquitin und anderen ausgewählten Proteinen beeinflussen, setzen wir nicht-natürliche Aminosäuren in Kombination mit rekombinanter Proteinexpression und orthogonaler Chemie ein. Eine vergleichende funktionale und strukturelle Charakterisierung der unterschiedlich modifizierten Proteine liefert mechanistische Einblicke in die Auswirkungen der unterschiedlichen Modifikationen und deren potentielle physiologische Relevanz. oai:juser.fz-juelich.de:918088 authority:GRANT authority G AUTHORITY oai:juser.fz-juelich.de:918088