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001     253925
005     20240112173136.0
024 7 _ |a G:(GEPRIS)290028009
|d 290028009
035 _ _ |a G:(GEPRIS)290028009
040 _ _ |a GEPRIS
|c http://gepris.its.kfa-juelich.de
150 _ _ |a Erhaltung und funktionelle Kopplung von ER-Kontakten mit der Plasmamembran (P03)
|y 2016 - 2024
371 _ _ |a Professor Dr. Stephan E. Lehnart
450 _ _ |a SFB 1190 P03
|w d
|y 2016 - 2024
510 1 _ |a Deutsche Forschungsgemeinschaft
|0 I:(DE-588b)2007744-0
|b DFG
550 _ _ |0 G:(GEPRIS)264061860
|a SFB 1190: Transportmaschinerien und Kontaktstellen zellulärer Kompartimente
|w t
680 _ _ |a Membran-Kontaktstellen (MCSs) zwischen dem Sarco/endoplasmatischen Reticulum (SER) und der Plasmamembran stellen zytosolische Nanodomänen für lokale Ca2+-Freisetzung in elektrisch erregbaren Zellen dar. Wir haben entdeckt, dass Ryanodin-Rezeptor (RyR2) Ca2+-Freisetzungskanäle und Phospholamban einen Protein-Superkomplex mit der Ca2+-ATPase SERCA2a in Kardiomyozyten-MCSs bilden. Zusätzlich haben wir die Protein-Phosphatase 1 (PP1)-Untereinheit PPP1R3 im RyR2-Kanalkomplex identifiziert, welche die gleiche Phosphatase an Phospholamban bindet. Deshalb untersuchen wir die Hypothese, dass MCSs als flexible Plattform für proteomische und nanometrische Co-Regulation von Ca2+-Freisetzung und -Aufnahme funktionieren. Weil die meisten MCSs tief im Inneren von Kardiomyozyten an tubulären Membraninvaginationen in der Nähe von Mitochondrien oder dem Kern lokalisiert sind, werden wir die Funktion von Protein-Protein-Interaktionen für beide MCS-Orte untersuchen, insbesondere für neue Phospholamban- and RyR2-interagierende Proteine. Das Projekt eröffnet und expandiert eine neue Sichtweise über die integrative Rolle von MCSs bei der lokalen Ca2+-Kontrolle und Co-Regulation essentieller Ca2+-Transportproteine und deren Bedeutung für das Überleben nicht-regenerativer elektrisch erregbarer Zellen.
909 C O |o oai:juser.fz-juelich.de:920527
|p authority:GRANT
|p authority
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980 _ _ |a G
980 _ _ |a AUTHORITY

LibraryCollectionCLSMajorCLSMinorLanguageAuthor
Marc 21