Record #258804 - GSI Repository

DFG project G:(GEPRIS)410872515

Selbstassemblierung und Strukturbildung von Spinnenseidenproteinen in (ultra-)dünnen Filmen

Coordinator	Professor Dr. Andreas Fery ; Professor Dr. Thomas Scheibel
Grant period	2018 - 2022
Funding body	Deutsche Forschungsgemeinschaft
	DFG
Identifier	G:(GEPRIS)410872515

Note: Die Herstellung von (ultra-) dünnen Spinnenseidenfilmen (d = 2 - 100 nm) in Verbindung mit dem Design und der Herstellung verschiedenster rekombinanter Seidenproteine bietet erstmals die Möglichkeit das Strukturbildungs- und Phasenseparationsverhalten dieser Materialien in dünnen Schichten an definierten Grenzflächen zu untersuchen und diese mit den Prozessen in Lösung zu vergleichen. Die Beschichtung der Substrate und Herstellung der Filme erfolgt durch Abscheidung aus wässrigen Medien. Es bilden sich durch Selbstassemblierung sowie Interaktion mit der Oberfläche phasenseparierte Strukturen mit nanoskaligen Domänen aus. Ziel des vorliegenden Antrags ist die Aufklärung der Strukturbildung von Seidenproteinen in Abhängigkeit von ihrer Aminosäuresequenz (sowohl Aminosäurezusammensetzung als auch Abfolge definierter Module mehrerer Aminosäuren). Die Fragestellung dieses Projektantrags adressiert die Modalitäten der Abscheidung und Orientierung von Seidenschichten neben der Abhängigkeit von der Primärstruktur (d.h. Sequenz) und den Einfluss der Ladung sowie des Molekulargewichts der eingesetzten Proteine in (ultra-) dünnen Filmen, sowie den Einfluss der Oberflächenchemie und –topographie der verwendeten Substrate. Über die Modulreihenfolge und –wiederholungsanzahl soll die Domänengröße der bei der Assemblierung gebildeten Nanodomänen gesteuert werden. Es ergeben sich die folgenden detaillierte Fragestellungen:- Wie ist der zeitliche Ablauf (Kinetik, Dynamik) der Faltung (Sekundärstruktur) und Orientierung der Strukturelemente in Spinnenseidenproteinfilmen an Oberflächen?- Welchen Einfluss haben die Ladung des Proteins (E K Austausch von C- zu Kappa-Modul) sowie Salze und pH Wert darauf?- Welche Rolle spielt die anteilmäßig größere Zufallsknäuel/apha-Helix-reiche hydrophile amorphe Phase bei der Ausbildung der anteilmäßig kleineren beta-faltblattreichen hydrophoben kristallinen Phase von auf Spinnenseide basierten Materialien (Einbettung)?- Welche Rolle spielen dabei die Hydratisierung (Wasser, Puffer, pH-Wert, Salze) bzw. organische Lösungsmittel?- Welche Rolle spielen mechanische Texturen, Orientierung und Oberflächeneigenschaften der Substrate auf die Strukturbildung und Orientierung der Domänen?Durch die Charakterisierung der Ausrichtung der Sekundärstrukturelemente über polarisierte FTIR-Spektroskopie sowie der Separation der Spinnenseidenpeptidblöcke in dünnen Filmen über hochauflösende Rasterkraftmikroskopische Techniken können Rückschlüsse auf den Strukturbildungsmechanismus gezogen und ein Assemblierungsmodell für Spinnenseidenmaterialien entworfen werden.

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Record created 2023-01-19, last modified 2024-09-28

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