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| 001 | 261332 | ||
| 005 | 20241127173349.0 | ||
| 024 | 7 | _ | |a G:(GEPRIS)425871802 |d 425871802 |
| 035 | _ | _ | |a G:(GEPRIS)425871802 |
| 040 | _ | _ | |a GEPRIS |c http://gepris.its.kfa-juelich.de |
| 150 | _ | _ | |a Räumliche und zeitliche Zusammensetzung des Glycopeptid-Biosynthesekomplexes (B01+) |y 2019 - 2023 |
| 371 | _ | _ | |a Privatdozentin Efthimia Stegmann, Ph.D. |
| 371 | _ | _ | |a Professor Dr. Wolfgang Wohlleben |
| 450 | _ | _ | |a DFG project G:(GEPRIS)425871802 |w d |y 2019 - 2023 |
| 510 | 1 | _ | |a Deutsche Forschungsgemeinschaft |0 I:(DE-588b)2007744-0 |b DFG |
| 550 | _ | _ | |0 G:(GEPRIS)398967434 |a TRR 261: Zelluläre Mechanismen der Antibiotika-Wirkung und -Produktion |w t |
| 680 | _ | _ | |a Das Glykopeptid-Antibiotikum Balhimycin ist ein durch Zyklisierung, Methylierung, Halogenierung und Glykosylierung modifiziertes Heptapeptid. Die genetische und biochemische Analyse der Synthese-Schritte hat gezeigt, dass die Verknüpfung der Aminosäuren sowie weitere Modifikationen von einem Multi-Enzym-Komplex katalysiert werden. Während die Chronologie der Reaktionen ermittelt werden konnte, ist nichts über die Positionierung und Dynamik des Multi-Enzym-Komplexes bekannt. Durch Proteinwechselwirkungsstudien und hochauflösende Mikroskopie werden die Komplexe in der Zelle lokalisiert, Interaktionspartner identifiziert und der zeitliche Ablauf der Komplexbildung untersucht. |
| 909 | C | O | |o oai:juser.fz-juelich.de:927935 |p authority:GRANT |p authority |
| 909 | C | O | |o oai:juser.fz-juelich.de:927935 |
| 980 | _ | _ | |a G |
| 980 | _ | _ | |a AUTHORITY |
| Library | Collection | CLSMajor | CLSMinor | Language | Author |
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