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001     286082
005     20240928180432.0
024 7 _ |a G:(GEPRIS)247689746
|d 247689746
035 _ _ |a G:(GEPRIS)247689746
040 _ _ |a GEPRIS
|c http://gepris.its.kfa-juelich.de
150 _ _ |a Planctomycetale Zellteilung: Molekulare Grundlagen der Knospung von Planctomyces limnophilus
|y 2013 - 2018
371 _ _ |a Professor Dr. Christian Jogler
450 _ _ |a DFG project G:(GEPRIS)247689746
|w d
|y 2013 - 2018
510 1 _ |a Deutsche Forschungsgemeinschaft
|0 I:(DE-588b)2007744-0
|b DFG
680 _ _ |a Planctomycetes gehören zu dem Verrucomicrobia-Chlamydiae-Planctomycetes Superphylum und weisen für Bakterien ungewöhnliche Eigenschaften auf. So teilen sich Planctomyceten beispielsweise FtsZ-unabhängig, asymmetrisch durch Knospung. Die bis dato unbekannten strukturellen und molekularen Grundlagen der Zell-Knospung und Reifung sollen an dem Modellorganismus Planctomyces limnophilus untersucht werden. Mittels Kryo-Elektronen-Tomographie (KET) soll die dreidimensionale Struktur der knospenden Tochterzelle an intakten Zellen in situ sowie durch die Mittelung von Teilbereichen einzelner Tomogramme (subtomogram averaging) untersucht werden. Im Fokus werden dabei makromolekulare Komplexe an der Knospungsstelle, der DNA Segregation in die Tochterzelle, sowie die Membran Organisation beeinflussenden sogenannten Crateriformen Strukturen stehen. Unlängst gelang es uns erstmals Planctomyceten genetisch zu manipulieren und wir entwickelten genetische Werkzeuge für P. limnophilus die es uns ermöglichen Proteine, die an der Zellteilung beteiligt sind, zu markieren. Zeitreihen-Fluoreszenzmikroskopie wird die räumliche Anordnung derartiger Proteine während der Zellteilung und Reifung der Tochterzelle visualisieren und hochauflösende Kryo- korrelative-Fluoreszenzmikroskopie wird es uns erlauben Fluoreszenz-markierungen und entsprechende (makromolekulare) Strukturen in KET Aufnahmen zu korrelieren.Das ultimative Ziel des beantragten Projektes ist die Identifikation zellteilungsrelevanter Proteine und deren Korrelation mit makromolekularen Komplexen in der knospenden Zelle. Strukturelle Änderungen solcher Komplexe während des Knospungsvorgangs werden neue Erkenntnisse über ihre Funktion eröffnen.
909 C O |o oai:juser.fz-juelich.de:952825
|p authority:GRANT
|p authority
909 C O |o oai:juser.fz-juelich.de:952825
980 _ _ |a G
980 _ _ |a AUTHORITY

LibraryCollectionCLSMajorCLSMinorLanguageAuthor
Marc 21